Ein kleines Energiesparwunder: das Chaperon-Protein Hsp90

Eine bestimmte Gruppe von Proteinen, die sogenannten Chaperone, helfen anderen Proteinen, sich in die richtige Form zu falten. Bisher nahm man an, dass die Chaperone für die dafür nötigen Konformationsänderungen Energie in Form des universellen, …

Eine bestimmte Gruppe von Proteinen, die sogenannten Chaperone, helfen anderen Proteinen, sich in die richtige Form zu falten. Bisher nahm man an, dass die Chaperone für die dafür nötigen Konformationsänderungen Energie in Form des universellen, zellulären Energieträgers ATP benötigen. Ein Team von Biophysikern um Thorsten Hugel, Professor an der Technischen Universität München (TUM) und Mitglied des Exzellenzclusters Nanosystems Initiative Munich (NIM), konnte nun zeigen, dass die Scherenbewegung des Chaperons Hsp90 kein ATP verbraucht sondern durch thermische Fluktuation angetrieben wird. Über ihre Ergebnisse berichtet das Fachjournal PNAS in seiner aktuellen Ausgabe.

Kommentare

Schreibe den ersten Kommentar für diesen Artikel.

Comments are closed.